HÄMOGLOBIN & HÄM

Das Hämoglobin-Molekül besteht aus vier Polypeptid-Ketten (Untereinheiten) (Alpha 1, Beta 1, Alpha 2, Beta 2), die durch zwischenmolekulare Wechselwirkungen miteinander verknüpft sind. Es gibt vier Eisen-Häm-Komplexe.

Jede Untereinheit enthält eine Häm-Gruppe, die wiederum ein Eisen-Atom (Oxidationsstufe +II).

Die Eisen-Häm-Komplexe sind rot gefärbt, weil sie dem Hämoglobin die rote Farbe geben.

Jetzt sind die Häm-Moleküle nach einzelnen Elementen gefärbt.
C in grau, O in rot, N in blau, Fe in orange (allerdings ohne H-Atome, die durch diese Röntgen-Strukturanalyse nicht aufgelöst werden können.)

Ein einzelnes Häm-Molekül in raumfüllender Ansicht.

So ist das Eisen-Atom mit dem Rest des Moleküls verknüpft.

Ein Sauerstoff-Molekül bindet an das zweiwertige Eisen-Atom in der Lunge, in der der Sauerstoff-Partialdruck hoch ist, während es sich später im Gewebe wieder löst, wo der Sauerstoff-Druck niedrig ist. [Leider gibt es hier einen Darstellungsfehler, es werden 2 Sauerstoffe angezeigt]

Die Position eines Sauerstoff-Moleküls in einer Untereinheit des Hämoglobins.

Der Raum, den oxigeniertes Häm-Molekül in einer Untereinheit einnimmt.

Das Stickstoff-Atom einer Histidin-Aminosäure bindet an das Eisen-Atom und hält es in seiner Position.Die hydrophilen Propansäure-Gruppen des Häm-Moleküls binden an der Proteinoberfläche Wassermoleküle, während die hydrophoben Anteile des Häm-Farbstoffs in van-der-Waals-Wechselwirkungen zu den hydrophoben Aminosäure-Resten des Proteins stehen.

Die raumfüllende Ansicht einer Untereinheit (mit Ausnahme des Häm-Moleküls.